Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas pequeñas que se encuentran en los seres vivos. Su función principal es la de constituir a las proteínas, que son las que llevan a cabo las funciones celulares. Los aminoácidos están constituidos por un grupo funcional amino, (compuesto por un átomo de nitrógeno -azul- y dos de hidrógeno -blanco-) y un grupo funcional carboxilo (compuesto por un átomo de carbono -negro-, dos átomos de oxígeno -rojo- y un átomo de hidrógeno -blanco-).
Estos dos grupos funcionales se encuentran unidos a un átomo de carbono llamado carbono alpha. A este carbono alpha también se encuentran unidos un átomo de hidrógeno y un grupo de átomos que en conjunto se llaman cadena lateral o grupo R (mostrado en gris). En esta cadena lateral pueden existir uno o varios grupos funcionales, como por ejemplo, el grupo funcional hidroxilo presente en la tirosina.
Existen veinte aminoácidos diferentes en los seres vivos, aunque químicamente pueden existir muchos más. De hecho en algunas proteínas existen lo que se conoce como aminoácidos modificados, que difieren de los 20 sillares.
Los veinte aminoácidos encontrados en los seres vivos se pueden agrupar en siete categorías de acuerdo a su cadena lateral:
1.- Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas. Las cadenas alifáticas son cadenas hidrocarbonadas, es decir, formadas por átomos de Carbono e Hidrógeno. Este grupo está formado por la glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina.
La glicina en realidad tiene un átomo de Hidrógeno como cadena lateral, así que propiamente dicho no tiene una cadena hidrocarbonada pero se incluye en este grupo. La alanina por su parte si es alifática, pues tiene un grupo metilo (un átomo de Carbono unido a tres de Hidrógeno) como cadena lateral. La valina tiene un grupo isopropilo. La leucina y isoleucina son isómeros estructurales, es decir, tienen la misma fórmula molecular pero con diferente estructura; tienen un grupo isobutilo y un sec-isobutilo respectivamente. La prolina en realidad es un iminoácido, ya que su grupo funcional amino se encuentra formando un anillo con su cadena lateral y el carbono alfa, sin embargo se le considera dentro de los aminoácidos ya que se encuentra de manera natural en los seres vivos.
2.- Aminoácidos con cadenas laterales que contienen grupos hidroxilo. En este grupo encontramos a la serina y a la treonina.
3.- Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas. Estos aminoácidos son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.
4.- Aminoácidos con cadenas laterales ácidas. Los aminoácidos que contienen cadenas laterales con grupos funcionales carboxilo a un pH fisiológico normal, alrededor de 7.4, se encuentran en su forma ionizada como iones carboxilato.
Estos aminoácidos son el ácido aspártico (cuyo ión es el aspartato) y el ácido glutámico (cuyo ión es el glutamato).
5.- Aminoácidos con cadenas laterales amídicas. Son la asparagina y la glutamina. Estos aminoácidos son las formas amidas del ácido aspártico y del ácido glutámico respectivamente. La forma amida implica que tiene un grupo funcional amino acoplado a la cadena lateral.
A diferencia de los aminoácidos ácidos, las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina se comportan eléctricamente neutras a pH fisiológico.
6.- Aminoácidos con cadenas laterales básicas. Estos son la lisina, la arginina y la histidina. Sus cadenas laterales contienen grupos funcionales de nitrógenos que se comportan ligeramente básicos a pH alrededor de 7, es decir, que pueden atrapar un protón del medio acuoso. Por esta capacidad, las cadenas laterales se encuentran cargadas positivamente.
La histidina es una base ligeramente más débil que la lisina o la arginina y por lo tanto, a pH 7, sólo un porcentaje cercano al 50% de las cadenas laterales se encuentra ionizada en un determinado momento.
7.- Aminoácidos con cadenas laterales azufradas. La cisteína y la metionina son aminoácidos que contienen un átomo de azufre en su cadena lateral. Es muy frecuente que en las proteínas las cisteínas se encuentren unidas a otras cisteínas en lo que se conoce como puente disulfuro denominándose cistina.
La metionina suele ser el primer aminoácido de muchas proteínas ya que durante la traducción de la información genética siempre se inicia con metionina, pero en las proteínas que contienen un péptido líder, que las llevará a algún lugar determinado de la célula, se remueve un segmento del extremo amino una vez que la proteína está en su nueva ubicación, quitando así esta metionina.
También existe otra forma de agrupar a los aminoácidos en tres grupos:
Aminoácidos con cadenas laterales NO polares: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptófano.
Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga electrica: serina, treonina, Asparagina, Glutamina, Tirosina y Cisteína.
Aminoácidos con cadenas laterales polares con carga electrica: Con carga positiva: Lisina, Arginina, Histidina. Con carga negativa: Ácido Aspártico y Ácido Glutámico.
Ir al tema siguiente: Las enzimas.
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Estos dos grupos funcionales se encuentran unidos a un átomo de carbono llamado carbono alpha. A este carbono alpha también se encuentran unidos un átomo de hidrógeno y un grupo de átomos que en conjunto se llaman cadena lateral o grupo R (mostrado en gris). En esta cadena lateral pueden existir uno o varios grupos funcionales, como por ejemplo, el grupo funcional hidroxilo presente en la tirosina.
Existen veinte aminoácidos diferentes en los seres vivos, aunque químicamente pueden existir muchos más. De hecho en algunas proteínas existen lo que se conoce como aminoácidos modificados, que difieren de los 20 sillares.
Los veinte aminoácidos encontrados en los seres vivos se pueden agrupar en siete categorías de acuerdo a su cadena lateral:
1.- Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas. Las cadenas alifáticas son cadenas hidrocarbonadas, es decir, formadas por átomos de Carbono e Hidrógeno. Este grupo está formado por la glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina.
La glicina en realidad tiene un átomo de Hidrógeno como cadena lateral, así que propiamente dicho no tiene una cadena hidrocarbonada pero se incluye en este grupo. La alanina por su parte si es alifática, pues tiene un grupo metilo (un átomo de Carbono unido a tres de Hidrógeno) como cadena lateral. La valina tiene un grupo isopropilo. La leucina y isoleucina son isómeros estructurales, es decir, tienen la misma fórmula molecular pero con diferente estructura; tienen un grupo isobutilo y un sec-isobutilo respectivamente. La prolina en realidad es un iminoácido, ya que su grupo funcional amino se encuentra formando un anillo con su cadena lateral y el carbono alfa, sin embargo se le considera dentro de los aminoácidos ya que se encuentra de manera natural en los seres vivos.
2.- Aminoácidos con cadenas laterales que contienen grupos hidroxilo. En este grupo encontramos a la serina y a la treonina.
3.- Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas. Estos aminoácidos son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.
4.- Aminoácidos con cadenas laterales ácidas. Los aminoácidos que contienen cadenas laterales con grupos funcionales carboxilo a un pH fisiológico normal, alrededor de 7.4, se encuentran en su forma ionizada como iones carboxilato.
Estos aminoácidos son el ácido aspártico (cuyo ión es el aspartato) y el ácido glutámico (cuyo ión es el glutamato).
5.- Aminoácidos con cadenas laterales amídicas. Son la asparagina y la glutamina. Estos aminoácidos son las formas amidas del ácido aspártico y del ácido glutámico respectivamente. La forma amida implica que tiene un grupo funcional amino acoplado a la cadena lateral.
A diferencia de los aminoácidos ácidos, las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina se comportan eléctricamente neutras a pH fisiológico.
6.- Aminoácidos con cadenas laterales básicas. Estos son la lisina, la arginina y la histidina. Sus cadenas laterales contienen grupos funcionales de nitrógenos que se comportan ligeramente básicos a pH alrededor de 7, es decir, que pueden atrapar un protón del medio acuoso. Por esta capacidad, las cadenas laterales se encuentran cargadas positivamente.
La histidina es una base ligeramente más débil que la lisina o la arginina y por lo tanto, a pH 7, sólo un porcentaje cercano al 50% de las cadenas laterales se encuentra ionizada en un determinado momento.
7.- Aminoácidos con cadenas laterales azufradas. La cisteína y la metionina son aminoácidos que contienen un átomo de azufre en su cadena lateral. Es muy frecuente que en las proteínas las cisteínas se encuentren unidas a otras cisteínas en lo que se conoce como puente disulfuro denominándose cistina.
La metionina suele ser el primer aminoácido de muchas proteínas ya que durante la traducción de la información genética siempre se inicia con metionina, pero en las proteínas que contienen un péptido líder, que las llevará a algún lugar determinado de la célula, se remueve un segmento del extremo amino una vez que la proteína está en su nueva ubicación, quitando así esta metionina.
También existe otra forma de agrupar a los aminoácidos en tres grupos:
Aminoácidos con cadenas laterales NO polares: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptófano.
Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga electrica: serina, treonina, Asparagina, Glutamina, Tirosina y Cisteína.
Aminoácidos con cadenas laterales polares con carga electrica: Con carga positiva: Lisina, Arginina, Histidina. Con carga negativa: Ácido Aspártico y Ácido Glutámico.
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