Llega la hora de cenar y lo tenemos claro: un buen filete con huevos fritos. Inconscientemente hemos seleccionado dos alimentos bastante típicos de nuestra gastronomía hogareña que comparten una curiosa característica molecular: las proteínas que los conforman han sufrido un proceso fisicoquímico conocido como “desnaturalización”.
Las distintas estructuras de las proteínas. La primaria se basa en la disposición de los aminoácidos en la cadena, la secundaria se basa en el plegamiento de la primaria (siendo las conformaciones más habituales la hélice alfa y la lámina beta), la terciaria es la conformación de la totalidad de la proteína en el espacio y la cuaternaria la relación de una proteína con otras, formando grandes complejos moleculares.
Las proteínas son moléculas biológicas de una complejidad enorme. Están formadas por pequeñas unidades llamadas aminoácidos, que se ensamblan para formar largas cadenas proteicas cuya composición y, sobre todo, estructura, les permiten ejercer multitud de funciones celulares. Las proteínas se forman cuando el ARN mensajero es leído por el complejo del ribosoma. Este ARN mensajero proviene del núcleo, donde, mediante el proceso de transcripción, se genera una molécula de ARN mensajero propia de cada gen. Esto es lo que permite la gran variedad de proteínas que encontramos, ya que la secuencia de cada gen va a determinar la secuencia de la proteína formada. De hecho, alteraciones en el ADN pueden dar lugar a proteínas no funcionales o mutantes, lo que es una de las mayores causas de patologías moleculares.
Estructura de la enzima 21-hidroxilasa, que participa en la síntesis de hormonas esteroideas con múltiples funciones biológicas. Se puede apreciar la conformación de 3 unidades proteicas unidas por la partícula central.
Como ya hemos mencionado, las proteínas dependen de su estructura molecular para ejercer sus funciones. El plegamiento de esta larga cadena de aminoácidos es esencial a la hora de reconocer a otras moléculas, de ejercer funciones reguladoras y de participar en el proceso de señalización. También es importante este plegamiento tridimensional en las proteínas que actúan como catalizadores biológicos en reacciones bioquímicas fundamentales, ya que su funcionamiento depende de la buena unión entre el enzima y su sustrato, la molécula sobre la que ejerce la función de catalización.
La importancia de mantener esta estructura molecular íntegra para la célula ha llevado a desarrollar complejos sistemas biológicos de mantenimiento de proteínas. Si una célula detecta que una proteína no se ha plegado correctamente o si, durante su actividad, ha sufrido daños, esta es reciclada en un asombroso complejo proteico conocido como proteasoma. El reciclaje de los aminoácidos de las proteínas defectuosas es vital para la célula, ya que supone un nuevo comienzo en la construcción de una proteína nueva.
Al proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional normal se le denomina “desnaturalización”. Cuando freímos un huevo, las proteínas de este se desnaturalizan debido a uno de los agentes desnaturalizantes más comunes: el calor. Cuando aumenta el calor, los átomos que conforman los aminoácidos de la proteína empiezan a agitarse con más violencia, rompiendo las uniones débiles que forman entre ellos y perdiendo la estructura natural de la proteína. Es por eso por lo que el huevo pasa de un color translúcido a su característico color blanco. En este momento, la gran mayoría de las proteínas del huevo, entre las que destaca la albúmina, pierden su forma nativa y adoptan conformaciones más desordenadas. Lo mismo ocurre con la carne al aplicarle calor, ya que los músculos están formados por células que contienen multitud de proteínas, entre las cuales destacan la actina y la miosina, dos proteínas muy implicadas en la contracción muscular.
Otro agente desnaturalizante conocido es la variación de pH. Cuando añadimos a un huevo sin freír una solución muy ácida o básica, las proteínas que lo forman se desnaturalizan. De hecho, es un curioso experimento que se puede hacer en casa y con reactivos muy baratos, “friendo” un huevo sin necesidad de calor.
Corte histológico de un paciente con el mal de Jakob, una enfermedad priónica que provoca la aparición de cavidades en el cerebro de los pacientes, de ahí que se conozca a este grupo de enfermedades como encefalopatías espongiformes.
Las proteínas mal plegadas o mutantes son las causantes de un grupo conocido de enfermedades: las enfermedades priónicas. Cuando las proteínas pierden su conformación normal se convierten en moléculas señalizadoras defectuosas, provocando dos conocidas enfermedades: la encefalopatía espongiforme bovina y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. En nuestro país, la encefalopatía espongiforme bovina causó gran revuelo a finales de la década de los 90’ y principios de los 2000. Así mismo, en Nueva Guinea se ha descrito una enfermedad asociada a priones, el Kuru, cuyo mecanismo de transmisión es bastante curioso. Los ritos funerarios de los isleños contemplan la ingesta del cerebro de la persona fallecida para obtener su sabiduría y conocimiento. El prión se transmite entre individuos de esta manera, desencadenando un proceso de incubación bastante largo pero que acaba con la vida de la persona en menos de un año.
En definitiva, un proceso fisicoquímico tan complejo e importante a nivel molecular es también una valiosa herramienta en nuestra gastronomía. La desnaturalización de las proteínas y la pérdida de su estructura tridimensional original pueden estar detrás de muchas patologías, como las encefalopatías espongiformes o la enfermedad de Kuru. Es por lo tanto necesario seguir profundizando en el conocimiento de este suceso biológico, pudiendo así entender la dinámica y desarrollar curas más precisas para las patologías asociadas a la desnaturalización de las proteínas.
Bibliografía:
- Iwasaki Y. Creutzfeldt-Jakob disease. Neuropathology. 2017;37(2):174–188. doi:10.1111/neup.12355
- Tuncbag N, Gursoy A, Keskin O. Prediction of protein-protein interactions: unifying evolution and structure at protein interfaces. Phys Biol. 2011;8(3):035006. doi:10.1088/1478-3975/8/3/035006
