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Caracterizan una enzima con aplicaciones industriales procedente de una bacteria del delta del Ebro

El uso de enzimas microbianas en la industria es una opción que permite conseguir procesos menos contaminantes y más limpios. En un trabajo publicado en la revista The Journal of Biological Chemistry, los investigadores del Grupo de Enzimas Microbianas de la Facultad de Biología, Óscar Gallardo, F. Javier Pastor y Pilar Díaz, han caracterizado una enzima degradadora del xilano (un componente de los vegetales), que proviene de la bacteria Paenibacillus barcinonensis, un microorganismo aislado en el delta del Ebro.

Estructura tridimensional de la enzima Xyn10B con un sustrato de xilano en el centro activo.
Estructura tridimensional de la enzima Xyn10B con un sustrato de xilano en el centro activo.

Uno de los objetivos de los procesos industriales actuales es utilizar menos energía, generar menos residuos y mejorar la calidad de los productos mediante la aplicación de tecnologías sostenibles. Así, en el proceso de blanqueo del papel ―tradicionalmente muy contaminante, a causa de la producción de residuos tóxicos derivados de la lignina―, se utiliza un tipo de enzima llamada xilanasa. Las xilanasas actúan degradando el xilano, que atrapa la lignina residual responsable de la coloración oscura de la pasta de papel. En este caso, la aplicación de enzimas permite disminuir en torno a un 20-25 % la cantidad de cloro necesario para el blanqueo, con la consiguiente disminución de los contaminantes organoclorados.

Según F. Javier Pastor, profesor del Departamento de Microbiología, «la enzima caracterizada (Xyn10B) y mejorada por ingeniería de proteínas en este trabajo destaca, por un lado, por sus características termoestables, que la hacen más resistente al proceso de blanqueo, y por otro, por la mejora de la eficiencia catalítica sobre el xilano».

En 1993, este grupo de investigación aisló una bacteria en un arrozal del delta del Ebro con buenas propiedades degradadoras de polisacáridos y lípidos. Tras un largo proceso de estudio taxonómico, en 2005 se pudo establecer que se trataba de una especie nueva de bacteria, y el grupo de investigación del profesor Pastor decidió bautizarla como Paenibacillus barcinonensis (Paenibacillus es un género conocido de bacterias, y barcinonensis es el nombre que se consensuó en el grupo para la nueva especie). Al realizar una genoteca de esta bacteria, se detectaron numerosas enzimas diferentes con propiedades degradadoras (celulasas, xilanasas, lipasas). Una de las más interesantes es la xilanasa Xyn10B, pues según Javier Pastor, «es una de las pocas xilanasas intracelulares que se han encontrado hasta ahora».

En el trabajo publicado se describe que a partir de su purificación y del estudio cristalográfico de su estructura, se ha podido definir un nuevo tipo de enzima degradadora del xilano, con unas características muy particulares. En una segunda parte se han combinado dos mutaciones que han permitido obtener una enzima mucho más estable térmicamente y más activa. La tecnología enzimática en la actualidad se orienta en la línea de las biorrefinerías, en que se quiere crear un proceso integrado que permita aprovechar los residuos vegetales y, en general, todos los componentes de la biomasa, para nuevas aplicaciones. Esta tecnología también permite encontrar nuevos productos de valor añadido a partir del xilano; por ejemplo, la obtención de productos prebióticos para los alimentos funcionales o la despolimerización del xilano para llegar a obtener bioetanol. En este trabajo también han participado, entre otros, investigadores del Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos (Valencia) y del Instituto de Química-Física Rocasolano, con sede en Madrid. En ambos casos se trata de institutos del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC).

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Referencia bibliográfica:

Óscar Gallardo, F. I. Javier Pastor, Julio Polaina, Pilar Díaz, Robert Łysek, Pierre Vogel, Pablo Isorna, Beatriz González y Julia Sanz-Aparicio. "Structural Insights into the Specificity of Xyn10B from Paenibacillus barcinonensis and Its Improved Stability by Forced Protein Evolution" The Journal of Biological Chemistry, 22 de enero de 2010. vol. 285, pág. 2721-2733

Fuente: Universidad de Barcelona
Derechos: Creative Commons
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